Біологічні кристали, побудовані з біологічних макромолекул — білків, нуклеїнових кислот або вірусних частинок. Унаслідок великих розмірів біологічних макромолекул, що містять 103—104 атомів, біологічні кристали мають дуже великі (порівняно зі звичайними кристалами) періоди кристалічної решітки (50 — 200 Å), а у вірусів вони досягають 1000Å і більше. Найважливішою особливістю біологічних кристалів є те, що вони складаються не тільки з утворюючих їх макромолекул, а й містять усередині себе між молекулами маточний розчин (35—80%), з якого вони кристалізувалися, зазвичай воду з тими чи іншими іонами (рис. 1). Біологічні кристали існують лише в рівновазі з таким розчином; при висушуванні біологічних кристалів відбувається денатурація (руйнування структури) молекул і кристала в цілому. Регулярність укладання молекул у біологічних кристалах визначається електростатичною взаємодією заряджених атомних угруповань на поверхні молекул. Прилеглі до поверхні молекули розчинника впорядковані, у міжмолекулярному просторі — розташовані безладно.
Рис. 1. Упаковка молекул у кристалі білка.
Біологічні кристали утворюються іноді в живих організмах — in vivo, однак головним методом їх отримання є кристалізація виділених з живих організмів і ретельно очищених білків та інших біологічних макромолекул (рис. 2 і 3).
Рис. 2. Кристали леггемоглобіну.
Рис. 3. Електронно-мікроскопічні фотографії упаковки молекул у кристалах білків (згори вниз): каталази (Х5•105): вірусу некрозу тютюну; виділення кристалів білка з мікроорганізмів Bacillus thwingiensis.
Величезні розміри біологічних макромолекул дають змогу безпосередньо спостерігати їх упаковку в кристалічну решітку методами електронної мікроскопії (рис. 3). Основний метод вивчення структури біологічних кристалів — рентгенівський структурний аналіз, що дає змогу визначити найскладнішу просторову конфігурацію молекул, які їх утворюють. Рентгенограми біологічних кристалів містять величезну кількість рефлексів (>100000); процес їх розшифрування виключно складний. У результаті вивчення біологічних кристалів встановлено будову понад 100 білків. Молекула глобулярного білка являє собою складним чином укладений поліпептидний ланцюжок, що складається з амінокислотних залишків (пунктир, рис. 4), які характеризуються двадцятьма сортами бічних радикалів R. Число таких залишків у ланцюзі становить у різних білках приблизно від 100 до 500. Компактно укладений у глобулу ланцюг може мати на окремих ділянках т. з. α-спіральну структуру або β-структуру, у якій ділянки ланцюга розташовуються паралельно (рис. 5). Розшифрування будови білкових кристалів дало молекулярній біології відомості про механізм біологічної активності ферментів та інших білків. Отримано й досліджено також кристали транспортної рибонуклеїнової кислоти (t-РНК).
Рис. 5. Структура білкових молекул: зліва — міоглобіну, що складається в основному з α-спіральних ділянок (амінокислотні залишки показані точками); справа — цитохрому С, у якому чергуються ділянки з α- і β-структурами (амінокислотні залишки показані ланками ланцюга).
Крім істинних тривимірно-періодичних біологічних кристалів, існують біологічні кристали з іншим характером впорядкованості. Так, дезоксирибонуклеїнова кислота (ДНК) утворює текстуровані гелі — рідкі кристали, рентгенографічний аналіз яких дав змогу побудувати просторову модель ДНК і встановити природу передавання генетичної інформації. Рідкі кристали утворюють також фібрилярні білки м'язів — міозин і актин. Деякі глобулярні білки (каталаза та ін.) кристалізуються, утворюючи труби з мономол. стінками, у яких молекули укладені згідно зі спіральною симетрією. Вивчення кристалів сферичних вірусів методами електронної мікроскопії та рентгеноаналізу дало змогу встановити характер взаємної упаковки і структуру білкових молекул, що утворюють оболонку вірусу (рис. 6), які укладені у вірусній частинці згідно з ікосаедричною симетрією з осями 5-го порядку (див. Симетрія кристалів).
Рис. 6. Електронно-мікроскопічна фотографія упаковки молекул в оболонці сферичного вірусу герпесу (Х 640 000)